AKTIVITAS ESTERIFIKASI LIPASE EKSTRASELULER DARI KAPANG Aspergillus niger 6515 YANG DIAMOBILISASI MENGGUNAKAN ALGINAT DARI Sargassum sp.

31081141, VONIVIA (2013) AKTIVITAS ESTERIFIKASI LIPASE EKSTRASELULER DARI KAPANG Aspergillus niger 6515 YANG DIAMOBILISASI MENGGUNAKAN ALGINAT DARI Sargassum sp. Final Year Projects (S1) thesis, Universitas Kristen Duta Wacana.

	Text (Skripsi Biologi) 31081141_bab1_bab5_daftarpustaka.pdf Download (634kB)
	Text (Skripsi Biologi) 31081141_bab2-sd-bab4_lampiran.pdf Restricted to Registered users only Download (730kB) | Request a copy

Abstract

Biodiesel merupakan sumber energi yang tengah dikembangkan sebagai energi alternatif mengingat langkanya energi fosil saat ini. Pembentukan biodiesel menggunakan katalis kimia memiliki kekurangan yang menyebabkan biaya produksi biodiesel menjadi mahal. Enzim lipase dapat mengkatalisis reaksi esterifikasi asam lemak menjadi senyawa alkil ester atau biodiesel tanpa menimbulkan produk samping yang menggangu seperti pada penggunaan katalis kimia. Untuk memaksimalkan potensi lipase ekstraseluler dari Aspergillus niger 6516 sebagai biokatalisator dalam pembentukan biodiesel, maka dilakukan amobilisasi crude ekstrak lipase menggunakan alginat dari alga Sargassum sp. Penelitian ini bertujuan untuk mengetahui pengaruh amobilisasi lipase terhadap aktivitas enzim dalam berbagai kondisi pH dan temperatur serta mengetahui frekuensi maksimum penggunaan lipase amobil dalam mengkatalisis reaksi esterifikasi asam oleat menjadi alkil ester. Amobilisasi crude lipase diawali dengan menentukan enzim loading dengan konsentrasi crude 10%; 20%; 30%; 40% (b/v) dalam larutan alginat 3% untuk mengetahui komposisi crude yang tepat untuk diamobil. Beads alginat dengan kandungan crude lipase 30% didapati memiliki efisiensi enzim loading tertinggi. Crude lipase amobil direaksikan dengan substrat berupa asam oleat pada kondisi pH 3, 7, dan 11. Crude lipase amobil memiliki aktivitas yang lebih stabil. Aktivitas tertinggi terdapat pada pH 11, dengan aktivitas spesifik 4,67 U.mg-1 protein untuk crude lipase bebas dan 4,83 U.mg-1 protein untuk crude lipase amobil. Pada karakterisasi suhu, crude lipase bebas dan amobil direaksikan dengan suhu lingkungan 4°C, 37°C, dan 90°C. Crude lipase amobil lebih stabil terhadap suhu tinggi dan memiliki aktivitas tertinggi pada suhu 90°C yaitu sebesar 2,94 U.mg-1 protein dan crude lipase bebas mengalami penurunan aktivitas yang signifikan sebesar 1,54 U.mg-1 protein dari 1,79 U.mg-1 protein pada suhu 37°C menjadi 0,25 U.mg-1 protein pada suhu 90°C. Terjadi penurunan aktivitas sebesar 4,77% pada aktivitas kedua dan 8,4% pada aktivitas ketika dari penggunaan crude lipase amobil.

Actions (login required)

View Item